Hlavní stránka › Fóra › Forum pro soutěžící SOČ › 42. celostátní přehlídka ONLINE › 42. CP SOČ online – obor 03 chemie › Odpověď na téma: 42. CP SOČ online – obor 03 chemie
Havlásek Martin – Studium molekulární podstaty stability proteinů.
Videoprezentace: https://www.youtube.com/watch?v=ApdBtmvgV9o&t=31s
Otázky poroty:
1. Jakým způsobem ovlivňují mutace provedené v jedné doméně proteinu jeho ostatní domény?
2. „Teplota tání“ poukazovala na stabilitu proteinu. Nelze proto studovat stabilitu proteinu jednoduše pomocí termické analýzy, např. diferenční skenovací kalorimetrií (DSC)?
3. Jakým mechanismem/působením sníží konformační entropii nahrazení glycinu, případně substituce prolinem?
4. Plazmidy bývají cyklické. Ve Vašem případě byly lineární? Bakterie „nemají problém“ s jejich přijetím v tomto stavu?
5. V čem spočívá vliv 10 resp. 60 % gradientu pufru (str.52), tj. proč není v 10%ním vidět signál dimeru?
6. Proč byla denaturace pomocí CD sledována při 227 nm, a ne např. při 195-197 nm, kde je normalizovaná hodnota vzdálenější od nuly?
7. Pro laika není úplně zřejmé, jaké změně ve tvaru spektra a posunu emisního pásu odpovídají hodnoty AEW v rozmezí 0-1 nm (navíc po normalizaci). Můžete specifikovat? Byla vyhodnocována termální stabilita mutantů pomocí fluorescence i pomocí absolutní hodnoty intenzity? Pokud ano, jak to dopadlo?
